Anatomia-Sanasto

Trypsinogeeni

Määritelmä - Mikä on trypsinogeeni?

Trypsinogeeni on ei-aktiivinen esiaste, ns Proentsyymi, haimassa tehty entsyymi, nimeltään haima. Yhdessä jäljellä olevan haiman erityksen, ns. Haiman kanssa, proentsyymi trypsinogeeni vapautuu haiman kanavien kautta ohutsuolen pohjukaissuoleen. Täällä tapahtuu aktivaatio trypsiini-entsyymille.

Tätä entsyymiä kutsutaan "Hydrolaasi"luokiteltu, eli se pystyy jakamaan yhteydet yksittäisten aminohappojen välillä. Tämä prosessi tapahtuu Ohutsuoli sen sijaan, joka hajottaa ruoan kautta nautitut proteiinit pienemmiksi aminohappojen paloiksi, mikä mahdollistaa niiden imeytymisen elimistöön.

Kuinka trypsiini aktivoidaan?

Trypsinogeenin aktivaatio trypsiiniksi voi tapahtua kahdella eri tavalla. Molemmilla tavoilla aktivaatio ei tapahdu haiman tai sen kanavien alueella, vaan vain pohjukaissuolen alueella, joka on ohutsuolen osa.

Yksi trypsiinin aktivoitumismahdollisuus vaatii toisen entsyymin. Tätä entsyymiä tuotetaan pohjukaissuolen harjasreunassa, ts. Pinnallisissa soluissa. Sitä kutsutaan Enteropeptidaasi tai Enterokinaasi. Entsyymi on yksi Hydrolaasit luokiteltu. Tämä tarkoittaa, että ne voivat palautuvasti katkaista yksittäisten aminohappojen yhdisteet, jotka antavat proentsyymin trypsinogeenin rakenteen samalla, kun ne kuluttavat vesimolekyylejä. Kun trypsinogeeni aktivoidaan trypsiiniksi, kuuden aminohapon ketju, ns. Heksapeptidi, erotetaan proentsyymin trypsinogeenista kulutettaessa vettä. Tämän seurauksena aminohappoketju lyhenee aikaisempaan verrattuna. Prosessia kutsutaan rajoitettu proteolyysi. Entsyymi on kuitenkin nyt aktiivisessa muodossaan ja se voi jakaa lisää aminohappoketjuja voidakseen hajottaa ja sulattaa proteiineja.
Toista varianttia trypsinogeenin aktivoimiseksi trypsiiniksi edustaa jo aktiivinen trypsiini-entsyymi. Trypsiini voi paitsi jakaa vieraita proteiineja pienempiin aminohappoketjuihin, myös lyhentää kehon omia proentsyymejä, kuten trypsinogeenia, useilla aminohapoilla. Trypsiini haluaa erityisesti hajota trypsinogeenin kuudennen aminohapon jälkeen. Tämä tarkoittaa, että heksapeptidi hajoaa, mikä muuntaa trypsinogeenin aktiiviseksi muodoksi, trypsiiniksi. Trypsinogeenin lisäksi aktiivinen trypsiini voi muuntaa kolme muuta ruoansulatukselle tärkeätä entsyymiä aktiiviseen muotoonsa. Kaksi tekijää, jotka eivät ole alun perin ilmeisiä, ovat myös tärkeitä aktivoinnille. Toisaalta trypsiinin vaikutus on erityisen hyvä hieman emäksisellä pH-arvolla 7-8, mikä tarkoittaa, että trypsinogeeni aktivoituu yhä enemmän. Toisaalta trypsinogeeni vapautuu haimassa trypsiini-inhibiittorin kanssa. Tämä estää ennenaikaisen aktivaation haimassa ja hajoaa vain pohjukaissuolessa.

Missä trypsinogeenia tehdään?

Proentsyymi trypsinogeeni on karkeasti formuloitu haimassa. Tämä on valheita ylävatsan yli vatsan vasemmalle puolelle. Haima voidaan edelleen jakaa kahteen osaan:

hormonaalinen osa tuottaa hormoneja, kuten insuliinia kehossa toimivan sokeritasapainon säätelyyn.
eksokriininen osa, joka muodostaa pääosan haimasta, tuottaa haiman, joka on proentsyymi Trypsinogeeni sisältää ja sillä on tärkeä rooli ruoansulatuksessa.

Saatat olla myös kiinnostunut: Haiman toiminnot

Mitkä ovat normaaliarvot?

Koska trypsinogeeni siirtyy normaalisti suoraan ohutsuoleen haiman kanavien kautta, veressä ei yleensä ole trypsinogeeniä, mikä tarkoittaa, että normaaliarvot ovat lähellä nollaa.

Jos trypsinogeeni havaitaan veressä, havainto puhuu joka tapauksessa patologisesta prosessista. Tässä tulee esimerkiksi akuutti Haimatulehdus ja a Kystinen fibroosi kysymyksessä.Trypsiini testataan osana vastasyntyneen seulontaa.

Mitä trypsinogeenillä on tekemistä kystisen fibroosin kanssa?

Kystisessä fibroosissa, jota kutsutaan myös kystiseksi fibroosiksi, genomin mutaatio muuttaa rauhasista peräisin olevan erityksen koostumusta, joka vapauttaa niiden erityksen kehon pinnalle, kuten suolistoon. Eristys muuttuu huomattavasti viskoosimmaksi, mikä tarkoittaa, että se voidaan vapauttaa hitaammin.

Tämä on erityisen kriittistä haiman tapauksessa. Pitkän viipymäajan vuoksi haiman kulkuissa erityksellä on lisääntynyt vaikutus elimen sisällä. Koska trypsinogeeni aktivoituu yhä enemmän myös trypsiiniksi, tapahtuu oman kehon pilkkominen, mikä voi johtaa akuuttiin haimatulehdukseen.

Lisätietoja aiheesta löytyy täältä: Kystinen fibroosi

Mikä on trypsiini?

Trypsiini on entsyymi, joka syntyy passiivisesta esiasteesta, proentsyymi trypsinogeenista, ja jolla on tärkeä rooli proteiinien pilkkomisessa. Proentsyymi trypsinogeeni tulee haiman eksokriinisestä osasta. Tämä proentsyymi aktivoituu kahdella eri tavalla. Yhtäältä aminohappoketju, joka koostuu kuudesta aminohaposta, hajoaa enteropeptidaasientsyymin avulla. Toisaalta trypsiini voi aktivoida itsensä. Myös tässä erotetaan kuudesta aminohaposta koostuva aminohappoketju. Aktiivinen trypsiini voi myös tehdä nämä kolme proentsyymiä Prokarboksipeptidaasit, Proaminopeptidaasit ja Kymotrypsinogeeni muuntaa kolmeksi aktiiviseksi entsyymiksi jakamalla aminohappoketju. Nämä kolme entsyymiä osallistuvat myös proteiinien pilkkomiseen.

Trypsiini on luokiteltu entsyymiksi ryhmään Hydrolaasit luokiteltu. Tämä tarkoittaa, että ne voivat palautuvasti jakaa yhteydet aminohappojen välillä kuluttamalla vettä. Kyky jakaa aminohappoketjut saavuttaa maksimiarvon hieman emäksisessä haimassa, jonka pH-arvo on 7-8. Tämä ominaisuus on välttämätön ruoansulatusprosessille.

Suun syljessä olevien entsyymien jälkeen trypsiini on toinen vaihe proteiinien pilkkomisessa. Entsyymi ei katkaise proteiinien aminohappoketjua ulkopuolelta, vaan jakaa koko ketjun useisiin pieniin fragmentteihin, jotka ovat lyhennetään sitten muilla entsyymeillä, jotta ne imeytyvät kehoon suoliston limakalvon kautta.

Lisätietoja löytyy täältä: Trypsiini

Mitä tapahtuu trypsiinipuutoksesta?

Trypsiinin puuttuessa proteiinien sulaminen häiriintyy. Seuraavassa vähemmän aminohappoja imeytyy elimistöön. Koska jotkut aminohapot ovat välttämättömiä ihmiskeholle, koska niitä ei voida tuottaa modifioimalla olemassa olevia aminohappoja eikä niiden omaa synteesiä, puuteoireita esiintyy jonkin ajan kuluttua, joilla voi olla vakavia seurauksia, jos niitä ei hoideta.

Lisäksi voi tapahtua, että käytetään kehon aminohappovarastoja, kuten lihasten proteiineja, mikä johtaa laihtumiseen ja heikentyneeseen joustavuuteen.

Alfa-1-antitrypsiinipuutos

Alfa-1-antitrypsiinipuutos johtuu usein geneettisestä virheestä. Alfa-1-antitrypsiini on entsyymi, joka estää muiden entsyymien toimintaa. Estettyjen entsyymien tehtävänä on tavallisesti hajottaa proteiinit, mikä saa ne menettämään toimintansa. Siten Alpha-1-antitrypsiiniä voidaan käyttää myös nimellä Proteinaasin estäjä on nimetty.

Alfa-1-antitrypsiinin estämät entsyymit esiintyvät pääasiassa tulehdusprosesseissa ja ovat pääasiassa Kymotrypsiini, trypsiini, plasmiini, elastaasi ja Trombiini.

Elastaasin estolla on tässä erityinen merkitys. Elastaasi hajottaa pääsääntöisesti keuhkoissa olevaa elastiinia. Elastiini on rakenneproteiini, joka on suurelta osin vastuussa keuhkojen elastisuudesta. Jos elastaasi-inhibiittoreista, kuten alfa-1-antitrypsiinistä, puuttuu, se voi lisätä elastaasin aktiivisuutta keuhkoissa. Täällä, kuten kaikkialla muualla kehossa, elastaasi hajottaa proteiineja, mutta tämä vaikuttaa kehon omaan kudokseen keuhkoissa. Tämä johtaa keuhkokudoksen massiiviseen vaurioitumiseen, mikä väistämättä rajoittaa keuhkojen toimintaa. Siitä kehittyviä oireita ovat Yskä, hengenahdistus ja hengitysteiden kaventuminen. Lisäksi maksassa, joka on pääasiassa vastuussa elastaasin tuotannosta, voi olla kohonnut maksa-arvo ja sappirakotukset voivat vahingoittaa sitä edelleen.

Lisätietoja löytyy täältä: Alfa-1-antitrypsiinipuutos